胃的蛋白酶原

胃蛋白酶原是由主细胞合成的,并以不具有活性的酶原颗粒形式贮存在细胞内。当细胞内充满酶原颗粒时,它对新的酶原的全盛2产生负反馈作用。持续的刺激可使主细胞内的颗粒历释放而完全消失,便分泌仍继续进入,说明酶原也可以不经过颗粒的形式直接释放出来。
分泌入胃腔内的胃蛋白酶原在胃酸的作用下,从分子中分离出一个小分子的多肽,转变为具有活性的胃蛋白酶。已激活的胃蛋白酶对胃蛋白酶原也有激活作用。
胃蛋白酶能水解食物中的蛋白质,它主要作用于蛋白质及多肽分子中含苯丙氨酸或酪氨酸的肽键上,其主要分解产物是胨,产生多肽或氨基酸较少。胃蛋白酶只有在酸性较强的环境中才能发挥作用,其最知pH为2.随着pH的升高,胃蛋白酶的活性即降低,当pH升至6以上时,此酶即发生不可逆的变性。

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